La present memòria forma part d'un mètode on es descriu una visió alternativa per l'estudi de l'estructura de la proteïna utilitzant la detecció de radiació ultraviolada (UV), on els canvis de l'absorbància màxima dels aminoàcids aromàtics i les cadenes laterals són induïdes per la desnaturalització tèrmica o de pH. El mètode es basa en la hipòtesis de que a mida que es desnaturalitzi la proteïna aniran sobresortint a l'exterior altres grups d'aminoàcids aromàtics que en un principi no eren observables. Se ha investigat el potencial de la segona derivada dels espectres dels raigs UV, en funció de la temperatura i de canvis de pH en dos proteïnes de diferents propietats físiques i quïmiques per a representar cadenes laterals totalment exposades. Es demostra que els petits canvis en la longitud d'ona màxima de la regió espectral de Phe, Tyr y Trp en la presencia de la especificada desnaturalització pot ser mesurat amb fiabilitat, i que la magnitud i la direcció del rastreig de pics es veuen influïts per diferents factors, com la dimensió de la proteïna, carga, el medi o ambient i la accessibilitat dels grups aromàtics dels dissolvents. L'avaluació de les dades empíriques UV espectral a la llum de la informació coneguda de la proteïna estructural, mostra que el canvi aplicat a les interaccions en proteïnes, revela la informació de quan es produeix dita influencia en la estructurada de la cadena i en el comportament dels aminoàcids aromàtics.